Biochemie
Thema:
Abschnitt:
fehler folie cholesterinsynthese olivia 11.02.2026 23:43:35
hallo! ich meine, dass auf der folie zur cholesterinbiosynthese ein fehler ist, im schritt 4: es sollte 3 ADP + Pi + CO2 aus der reaktion rausgehen, nicht 3Pi, weil 2 müssen ja an das isopren, damit es ein pyrophosphat ist, oder? sorry falls das nicht stimmt
ACP olivia 11.02.2026 21:25:04
hallo! ist das phosphopantethein auch ein vitamin b5 derivat wie im CoA? also mit cysteamin als reaktives teil? danke!
b-zell-aktivierung olivia 09.02.2026 14:05:27
hallo! wäre die aktivierung durch den toll-like-rezeptor eine art der t-zell-unabhängigen aktivierung der b-zellen? danke!
NO-synthese olivia 07.02.2026 15:20:19
hallo :) ich hab eine frage: wenn stickstoffmonoxid durch arginin und citrullin entsteht, muss das citrullin ja irgendwo herkommen. da citrullin aber im harnstoffzyklus (in den mitochondrien der hepatozyten und nierenzellen) hergestellt wird, frage ich mich, wie citrullin in den zellen des endothels, der neuronen und der makrophagen bereitsteht, zur NO-synthese. danke!
Antwort 1 olivia 07.02.2026 15:22:12
ah, da hab ich was falsch verstanden: citrullin entsteht nach der NO-synthese.
dann ist meine frage jetzt: wie wird citrullin in diesen zellen weiter verarbeitet, wenn sie es nicht durch den harnstoffzyklus abbauen können? danke!
na+ und renin olivia 07.02.2026 12:15:20
hallo:) ich hab eine frage zum thema renin, und zwar: warum führt eine niedrige na+ konzentration zu einer erhöhten renin ausschüttung? so wie ich es verstanden hab, spricht wenig na+ doch für eine niedrige blutosmolarität und daher für mehr volumen; was eigentlich gegen die wasserretention spricht. danke!
Warum Harnsäure? Johannes 29.06.2025 12:42:12
Warum stellt der Körper Harnsäure (Urat) her, wenn es auch einen Weg gibt Hypoxanthin und Xanthin über den Urin auszuscheiden?
Antwort 1 olivia 05.02.2026 13:11:57
vermutlich bringt dir diese info nichts mehr, aber vielleicht ließt es jemand, dem es was bringt:
weil harnsäure wasserlöslicher ist und sich somit effizienter im urin ausscheiden lässt als hypoxanthin und xanthin
Antwort 2 Rosar 05.02.2026 18:17:16
Super, lieben Dank für den Input. Lg
nadp+ olivia 03.02.2026 19:59:48
hallo! ich hab mich immer schon gefragt, warum hier nadp+ reduziert wird, statt nad+. haben sie dafür eine antwort? danke:)
Antwort 1 Matthias Dobbelstein 04.02.2026 19:48:57
Weil wir NADPH für anabole Prozesse verwenden, und für die Regeneration von Glutathion-Dimeren, meist im Zytosol. NAD+ dagegen für katabole Prozesse, so dass wir das NADH am Ende in die mitochondriale Atmungskette einspeisen können. Die Natur trennt das, denn so kann man immer einen Vorrat an NADPH für diese anabolen Prozesse (z. B. FS-Synthese) aufrechterhalten.
glykogen-regulation im muskel olivia 03.02.2026 19:39:55
im rep wurde gesagt, dass wegen mangel an glucagon rezeptoren, es keine cAMP-abhängige regulation des glykogens im muskel gibt. gibt es nicht die adrenalin rezeptoren die auch im muskel via den cAMP-signalweg die glykogenspeicher abbauen? oder folgen diese auch einem anderen signalweg? vielen dank schon mal:)
Antwort 1 Matthias Dobbelstein 03.02.2026 19:50:52
Richtig: Adrenalin kann im Muskel über Beta-Rezeptoren die Adenylatzyklase aktivieren, und cAMP führt dann zum Glykogenabbau. Außerdem kann die Kontraktion selbst, über die vorangegangene Ca2+-Freisetzung aus dem Sarkolemm, den Glykogenabbau stimulieren. Schließlich kann die Akkumulation von AMP (Energieverbrauch) die Glykogen-Phosphorylase allosterisch stimulieren.
fructose transport // glut5 vorkommen olivia 02.02.2026 15:42:06
hallo! vielen dank für das tolle repetitorium :) ich habe folgende frage: kommt GLUT5 auch auf der basolateralen membran der enterozyten vor, bzw. wie wird fructose nach dem transport in den enterozyt weiter ins blut gebracht?
Antwort 1 Matthias Dobbelstein 02.02.2026 19:19:53
Das ist etwas kniffelig, weil die Literatur dazu nicht ganz einheitlich ist. Das klassische Modell sagt, dass auf der basolateralen Seite GLUT2 den Transport von Glucose, Galactose und auch Fructose übernimmt. Es gibt aber auch Berichte, dass sich GLUT5 nicht nur apikal, sondern in manchen Zellen auch basolateral findet und damit den Transport von Fructose auch auf der basolateralen Seite übernehmen kann. Ganz klar ist es also nicht, wer den Transport von Fructose aus dem Enterozyt ins Blut übernimmt. Aber man liegt mit GLUT2 wohl nicht ganz falsch.
Antwort 1 olivia 02.02.2026 16:54:39
hab mir eben das video nochmal angeschaut und konnte meine frage selber beantworten! sorry
proteasom // ubiquitinierung an lysin-resten olivia 31.01.2026 16:35:45
da ubiquitinierung nur an lysin-resten stattfindet, würden ja proteine ohne lysin nicht abgebaut werden? gibt es da alternative wege oder existieren keine proteine, die kein lysin enthalten?
Antwort 1 Matthias Dobbelstein 31.01.2026 16:48:45
Gute Frage, Sie haben das Thema schon gut durchdrungen. Theoretisch hätten Sie recht. Es gibt schon einige, meist kleinere, Proteine, die kein Lysin enthalten. Diese sollten zumindest theoretisch nicht mehr ubiquitiniert werden. Trotzdem halten auch solche Proteine nicht ewig. Sie können einerseits trotzdem über das Proteasom abgebaut werden, z. B. durch direkten Kontakt mit dem 20 S Proteasom, oder durch Ubiquitinierung an "alternativen" Resten wie Cystein oder dem Aminoterminus des Proteins. Und schließlich gibt es auch Proteasom-unabhängige Abbauwege, wie z. B. der Abbau in Lysosomen durch ein Phänomen, das Autophagie genannt wird. Solche Abbauwege sind aber zumindest bisher und meines Wissens noch nicht im Physikum drangekommen, Sie sollten sich also im Hinblick auf die Prüfung nicht allzu sehr damit belasten.
Antwort 2 olivia 31.01.2026 22:33:35
vielen dank für die erklärung! :)
Antwort 3 olivia 31.01.2026 22:33:36
vielen dank für die erklärung! :)
Antwort 4 olivia 31.01.2026 22:33:36
vielen dank für die erklärung! :)
Calcitonin bei Infekten Johannes 02.07.2025 18:59:19
Warum steigt der Procalcitonin-Wert bei Infekten an? Welchen Hintergrund hat das?
Protein-Chromatographie I.I. 11.12.2024 14:41:37
Bei der Ionenaustauschchromatographie haben die Oberflächen immer eine positive Ladung oder wurde das hier auf Seite 94 nur beispielhaft gezeigt?
Antwort 1 Matthias Dobbelstein 11.12.2024 15:01:04
Das war nur ein Beispiel. Man kann auch eine negative Ladung an die Oberfläche der Beads setzen und damit die Mobilität von Proteinen mit positiven Oberflächenladungen verlangsamen.
frage zur C3 und C5 Konvertase Lisa 23.11.2024 19:25:03
Hallo,
kurze Frage auf den Folien 83 und 84 ist angegeben, dass die C3 Konvertase aus den Faktoren C2b und C4b gebildet wird, aber bei der C5 Konvertase ist es dann C2a statt 2b zusammen mit C4b und C3b. In den Quellen die ich gelesen habe steht es immer so dass C2a abgespalten wird und nur C2b Teil der Konvertasen ist. Was ist nun richtig? LG und Danke
Antwort 1 Angelo 29.11.2024 07:06:09
Guten morgen :)
Die Bezeichnungen der Spaltprodukte des Komplementfaktors C2 haben sich im Laufe der Zeit geändert, was zu Verwirrung führen kann. Ursprünglich wurde das größere Fragment als C2a und das kleinere als C2b bezeichnet. In neueren Nomenklaturen wird jedoch das größere Fragment als C2b und das kleinere als C2a benannt. Daher besteht die C3-Konvertase des klassischen und des Lektin-Weges aus den Komponenten C4b und C2b (früher C4b2a genannt), während die C5-Konvertase durch die Bindung eines C3b-Moleküls an die C3-Konvertase entsteht, was zum Komplex C4b2b3b (früher C4b2a3b) führt.
Diese Anpassung der Nomenklatur wurde vorgenommen, um eine einheitliche Benennung der größeren Fragmente aller Komplementfaktoren mit dem Suffix ‘b’ zu gewährleisten. Es ist jedoch wichtig zu beachten, dass in einigen wissenschaftlichen Quellen und Lehrbüchern noch die ältere Terminologie verwendet wird, was zu Unklarheiten führen kann.
viele Grüße
Antwort Zusatzfrage NicNacs 07.08.2024 18:53:32
Folie 102 Zusatzfrage:
Was ist denn hier die korrekte Antwort. Laut Prof. Dobbelstein ist bei der Zusatzfrage C korrekt. Hier wird aber A als korrekte Lösung angegeben. Meiner Meinung nach müsste C auch korrekt sein, weil Palindrome gerade die Fähigkeit haben, mit sich selbst Paare auszubilden oder nicht?
FAD/FMN pakistanischer_Mond 30.07.2024 02:08:23
Wieso kann nicht bspw FMN statt FAD “aus versehen” dessen Funktion im Zytosol übernehmen, bzw generell bestehen ja viele Coenzyme aus mehreren Anteilen, entscheidend für die hauptsächliche Funktion ist dann ja aber meistens nur ein Abschnitt (wie beim FAD) was hält die Zelle also davon ab einfach FMN zu benutzen? Wird ja nicht gebunden oder sondern nimmt selbst Elektronen/Protonen bei der Reduktion auf
Elektronentransport pakistanischer_Mond 04.07.2024 07:35:44
Eher grundlegende Frage, aber wieso heißt es nochmal Elektronentransport wenn H+ transportiert wird? Also Wasserstoff ohne Elektronen ist doch eigentlich nur noch ein Atomkern ohne negative Ladung?
21-Hydroxylase-Defekt Lucy 19.06.2024 10:54:57
Warum wird bei einem 21-Hydroxylase-Defekt bei der Steroidhormonsynthese \"nur\" mehr Testosteron gebildet und dieses nicht vermehrt in Ostradiöl umgewandelt?
Wann ATP, GTP,...? Pauli 26.04.2024 09:53:06
Da in den Videos viele grundlegende gute Tipps zur Biochemie gegeben werden, wollte ich einfach mal nach fragen, ob es eine Grundregel gibt, wann man mit welcher energiereichen Verbindung arbeitet?
Wieso wird manchmal GTP/GDP, machmal ATP/ADP verwendet? (Zb. im Citratcyclus wird von SuccinylCoa zu Sucinat ein GDP regeneriert- wieso kein ADP?)
Beta-Keto-Carboxylase franca 18.01.2024 15:53:20
Im Video wird gesagt 6-Phosphogluconat sei eine Beta-Keto-Carboxylase. Aber eine Carboxylase ist doch ein Enzym. Wie kann denn aus einem Zucker ein Enzym werden??
Gluconeogenese franca 18.01.2024 15:06:12
Warum wird bei der Gluconeogenese (laut Folie 106 "Übersicht Gluconeogenese) kein Nad+ bei den zusammengefassten Schritten zwischen Phosphoenolpyruvat und Glycerinaldehyd-3-Phosphat benötigt? Wie wird stattdessen die GAP-DH-Reaktion rückgängig gemacht?
Chromosomen franca 07.01.2024 15:32:45
Wie muss ich mir die Aufwicklung der DNA auf die Chromosomen vorstellen? Enthält jedes Chromosom einen vollständigen DNA- Strang und ist nur unterschiedlich gewickelt oder wickelt sich ein langer DNA- Strang auf und bildet dabei 23 Chromosomen oder enthält jedes Chromosom eine andere DNA
weitere frage Lili 02.08.2023 18:18:32
und wieso ist dies beim komplex 2 nicht auch der Fall?
Antwort 1 MEDI-LEARN 09.08.2023 11:39:28
es ist so wie bei Komplex 1, zwei Elektronen und zwei Protonen werden auf Ubichinon übertragen. Wichtiger Unterschied: bei Komplex 1 ist das Substrat NADH und bei Komplex 2 ist es FADH2
2 H+ im Komplex 1 Lili 02.08.2023 18:16:34
bei der atmungskette wird vom komplex I 2 elektronen und 2 H+ionen auf
ubichinon übertragen, welches zu ubichinol wird. Was wird aus den 2
Protonen? reduzieren die elektronen Ubichinon, sodass zwei H+ sich lösen
und mit den beiden H+ ionen aus der Matrix ein wasserstoff molekül
bilden? oder wo landen die 2 protonen der matrix auf dem ubichinol
Antwort 1 MEDI-LEARN 09.08.2023 11:36:48
Sowohl bei Komplex 1 als auch bei Komplex 2 werden sowohl zwei Elektronen als auch zwei Protonen auf Ubichinon übertragen. Man kann auch sagen dass H2 auf Ubichinon übertragen wird. Aus den beiden Ketogruppen entstehen zwei OH-Gruppen. Das Molekül heißt nun Ubichinol. Da es sich hierbei um eine Elektronenaufnahme handelt spricht man von einer Reduktion.
Später wird dann am Komplex 3 die Reaktion rückgängig gemacht. Am Komplex 3 werden die beiden Elektronen auf Cytochrom C übertragen während die beiden Protonen in den Intermembranraum abgegeben werden und somit den Protonengradient verstärken.
THF-Nummerierung Q11 04.08.2023 20:45:58
Hallo,
ich hätte eine Frage zum Tetrahydrofolat. Da gibt es ja verschiedene \"Formen\", also 5,10 M-THF zB. Ich habe das so verstanden, dass die Methylgruppe in letzterem Fall zwischen zwei N-Atomen zum Ringschluss eingefügt wird, bei 5 M-THF nur an einem N befestigt wird. Meine Vermutung: Die Zahlen geben die Positionen an.
Aber warum 5 und 10? Wo wird da angefangen zu zählen? Oder hab ich das ganz falsch verstanden und die Nummern geben gar nicht die Position der Methylgruppe im THF an?
Über eine Antwort würde ich mich sehr freuen, ich finde nämlich nichts im Internet dazu..
LG
Rückreaktion MAO juju 19.05.2023 09:58:15
Ist es möglich aus abgebauten biogenen Aminen über die MAO-Rückreaktion erneut biogene Amine herzustellen, da die oxidative Desaminierung reversibel ist? Wenn es so wäre, wäre dies doch für den Körper "unpraktisch" wenn Neurotransmitter wie zB Dopamin nach Abbau wiederhergestellt werden.
Zwischenschritt reduzierte Liponsäure juju 15.05.2023 20:39:27
Wieso wird NAD+ bei der Oxidation von der Liponsäure nicht direkt zu NADH + H+ reduziert? Ist FAD ständig an das Enzym gebunden, sodass FAD dann zuerst reduziert wird?
Antwort 1 Andreas 16.05.2023 16:21:20
Die Frage ist schwer zu beantworten. Ich nehme an, dass das evolutionäre Gründe hat, schließlich gibt es eine ähnliche Reaktion sogar schon in Bakterien. Auf jeden Fall ist es so, dass FAD kovalent an die PDH gebunden ist (an die Untereinheit E3) und dort zu FADH2 reduziert wird. Daher muss sich eine Reaktion anschließen, bei der die beiden Elelektronen von FADH2 auf NAD+ übertragen werden. Das entstehende NADH ist löslich und kann zu anderen Enzymen diffundieren (z.B. zu Komplex I der Atmungskette). Normalerweise ist eine Elektronenübertragung von FADH2 auf NAD+ nicht möglich, da NAD/NADH ein negativeres Redoxpotential hat als FAD/FADH2 und Elektronen fließen immer vom Partner mit negativerem Redoxpotential zu dem mit einem positiveren. Hier ist es aber so, dass FAD kovalent an PDH gebunden ist und damit ein noch negativeres Redoxpotential als NAD+ hat.
Coenzym TAG-Synthese JC_18 12.05.2023 20:15:42
Grundsätzlich gilt doch eigentlich, dass bei anabolen Stoffwechselwegen NADPH als Coenzym genutzt wird. Warum wird bei der TAG-Synthese dann NADH genutzt, wenn das doch eigentlich auch ein anaboler Weg ist?
Antwort 1 MEDI-LEARN 12.05.2023 20:15:42
Die Glycerin-3-phosphat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das im Zuge der TAG-Synthese Dihydroxyacetonphosphat NADH-abhängig zu Glycerin-3-phosphat reduziert. Dieses Enzym arbeitet, wie eigentlich alle Enzyme, aber prinzipiell in beide Richtungen - es kann also auch Glycerin-3-phosphat zu Dihydroxyacetonphosphat oxidieren (vgl. Enzymname), wobei NADH entsteht und was zur Einschleusung von Glycerin in die Glykolyse dient. Insofern wirkt das Enzym je nach Situation anabol oder katabol. Die Regulation erfolgt hier einfach über die Verfügbarkeit von Glucose: Wenn viel Glucose vorhanden ist, wird das Gleichgewicht eher in Richtung Reduktion zu Glycerin-3-phosphat (also TAG-Synthese, Anabolismus) verschoben, bei Glucose-Mangel passiert das Gegenteil.
Generell ist es richtig, dass NAD/NADH eher im Katabolismus und NADP/NADPH im Anabolismus genutzt wird. Das ist aber nur eine "Faustregel", die nicht immer gelten muss, insbesondere dann nicht, wenn Enzyme sowohl katabol als auch anabol genutzt werden.
Skript-Fehler?? f.maya 11.05.2023 09:02:56
Hallo Liebes Medi-Learn Team,
ich bin mir nicht ganz sicher ob ich einen Denkfehler habe, aber ich glaube im Skript zu Biochemie 3, Folie 24 (der Ringschluss) bei der Glucose hat sich bei dem Fließschema im mittleren Bild eine OH Gruppe zu viel eingeschlichen. und zwar sind dort 2 OH Gruppen am C5 Atom eingezeichnet. Das, was nach unten zeigt ist quasi zu viel, dort müsste ja das H-Atom sein, oder? (obwohl ich das auch nicht ganz verstehe, da das H Atom in Fischer links steht, müsste es doch in Haworth nach oben zeigen). Ich hoffe ihr könnt mir helfen :)
Antwort 1 f.maya 11.05.2023 09:04:32
leider lädt der screenshot hier nicht, den ich zum besseren Verständnis angehangen habe
Antwort 2 MEDI-LEARN 11.05.2023 09:02:56
Hallo,
vielen Dank Dir für das aufmerksame Betrachten und das Finden eines Fehlers! Du hast keinen Denkfehler und vollkommen Recht! Die OH-Gruppe unten muss durch ein »H-Atom« ersetzt werden.
Zu Deiner zweiten Anmerkung: Im Prinzip hast Du auch hier Recht, wenn man die Glucose um 90 Grad nach rechts dreht, man also von der Fischer- in die Howarth-Projektion »wechselt«, müsste die OH-Gruppe nun eigentlich nach unten, das H-Atom nach oben und die CH2OH-Gruppe nach rechts zeigen.
Die einfache Antwort auf deine Anmerkung: Es ist so einfach Konvention; da die OH-Gruppe für den Ringschluss benötigt wird, steht sie rechts und da die CH2OH-Gruppe im Ring »zu viel Platz beim Schreiben« verbrauchen würde, steht sie oben.
Eine bisschen kompliziertere und »richtigere" Antwort, auch warum das »Konvention« sein kann und auch richtig ist:
Es treten immer einige Schwierigkeiten auf, wenn ich ein dreidimensionales Molekül zweidimensional darstellen möchte - man muss Vereinfachungen vornehmen und das Molekül planar darstellen (wenn du magst, schau Dir gerne dafür die SP3-Hybridisierung eines C-Atoms an, mit diesem Modell lässt sich das alles erklären; das ist allerdings Wissen, das über das Physikum weit hinausreicht und deswegen nicht »relevant« für Dich ist). Zwei Liganden haben bei einer SP3-Hybridisierung (immer bei einem C-Atom mit 4 Liganden) einen Winkel von 109,5 Grad, wobei diese Winkel räumlich in allen drei Ebenen angeordnet sind (quasi eine Pyramide mit dreieckiger Grundfläche, wobei jede der vier Ecken (also 3 Ecken der Grundfläche inklusive Spitze) einen Liganden darstellt und die Mitte der Pyramide das zentrale C-Atom ist). Die Einfachbindungen bei einem SP3-hybridisierten C-Atom sind frei drehbar, deswegen ist es an sich bei einem C-Atom komplett egal, wo welcher Ligand liegt und zweidimensional eingezeichnet ist, da eine Rotation um die letzte C-C-Bindung immer möglich und deswegen auch der Ringschluss immer durch Drehung möglich ist.
Doch jetzt VORSICHT! (damit Du daraus jetzt keine falschen Schlüsse für die BC3 ziehst): Bei anomeren C-Atomen (hier ist ja die Stellung der OH-Gruppen so wichtig, um ein Zucker korrekt benennen zu können) ist die Bindung auch frei drehbar, allerdings ist es so, dass die Winkel zweier Liganden zueinander in Wirklichkeit 109,5 Grad haben, dann aber zwei dimensional vereinfacht entweder nebeneinander (90 Grad) oder gegenüber (180 Grad) gezeichnet werden - sie haben aber in Wirklichkeit alle denselben Abstand zueinander. Du merkst, die Vereinfachung von Drei- auf Zweidimensionalität hat nicht nur Vorteile.
Als bildliche Vorstellung soll jetzt ein Mensch dienen. Der Po ist das zentrale C-Atom, die Füße ein C-Atom der Kette und der Kopf ein anderen C-Atom. Die beiden Arme sind jeweils ein Ligand (H-Atom oder OH-Atom). Wenn der Mensch jetzt zwischen Kopf und Füßen einen 109,5 Grad Winkel hat (also gebeugt in der Hüfte), so müssen die Arme nach hinten zeigen und sowohl zueinander, als auch zu Kopf und Füßen jeweils einen 109,5 Grad Winkel haben. Wenn ich jetzt aber eine Verbindung des Menschen drehe (also quasi den Körpermittelstamm - die Verbindung zwischen Kopf und Po - und möchte, dass der Po nach vorne zeigt, dann drehen sich auch die Arme nach vorne und die Füße nach hinten) und wir haben zweidimensional gesehen das gleiche Molekül nur mit vertauschten Liganden (also OH- und H-Ligand); dreidimensional hingegen handelt es sich um ein anderes Molekül. Ich hoffe, diese lange Erklärung hat Dich nicht verwirrt, sondern Dir etwas gebracht - falls es Dich eher verwirrt hat, kannst Du Dich auch gerne direkt bei mir melden. Ansonsten nochmals: relevant und vollkommen ausreichend für Dich ist die obige Erklärung, die untere einfach ein wenig genauer und tiefgreifender, aber letztendlich vergiss nicht: Alle Modelle sind dazu gedacht, dass wir die »Wirklichkeit« ein wenig besser verstehen können und sind nicht die »Wahrheit« an sich...
Liebe Grüße, Tobias
Abbau von Ubiquitin JC_18 07.05.2023 20:05:14
Ubiquitin als Marker wird ja abgespalten, bevor das Protein ins Proteasom eintritt und wird nicht mit abgebaut. Aber wenn Ubiquitin nicht ins Proteasom reinkann, wie wird es dann eigentlich selber abgebaut? Oder wird es das gar nicht?
Antwort 1 MEDI-LEARN 07.05.2023 20:05:31
Vielen Dank für die spannende Frage. Tatsächlich wird Ubiquitin in der Zelle gar nicht in größerem Umfang abgebaut, sondern statt dessen wird es recycelt. Das abgespaltene Ubiquitin kann also wiederverwendet werden, erneut Proteine zu ubiquitinieren. Trotzdem steigt der Bedarf natürlich, wenn sich die Zelle teilt. Dann müssen neue Ubiquitin-Moleküle synthetisiert werden, weil jetzt zwei Zellen „versorgt“ werden müssen.
Eine Besonderheit ist noch, dass Proteine nicht nur ubiquitiniert, sondern auch deubiquitiniert werden können. Das heißt aber nicht, dass Ubiquitin dabei zerstört wird. Es kann nur von ubiquitinierten Proteinen wieder „abmontiert“ werden, und dann können mit solchen Ubiquitin-Molekülen wieder andere Proteine ubiquitiniert werden. Die Zelle macht das, um die Stabilität von Proteinen feinregulieren zu können. Ein bereits ubiquitiniertes Protein kann so vom Abbau bewahrt werden, wenn es doch noch benötigt wird.
Thrombose Flens 30.05.2022 13.25.44
Warum kommt es beim Fliegen häufiger zum Thrombus?
Antwort 1 MEDI-LEARN 30.05.2022 13.25.44
Das Problem ist nur indirekt das Fliegen, sondern eher, dass man längere Zeit sich nicht bewegt und die Beine dabei tief liegen. Dadurch ist die Flussgeschwindigkeit in den Beinvenen reduziert, was die Ausbildung von Thromben begünstigt.
Antwort 2 Selo 19.04.2023 20:57:28
Aber ist lernen im sitzen dann nicht auch ein Faktor für ein Thrombus
Abbau von Purinen Hena 22.02.2023 15:04:27
Frage zu Folie 20 Purin-Abbau: Wieso ist bei O2-Mangel die Xanthinoxidase aktiv, die dann O2 nutzt, anstatt NAD+? Bei einem O2-Mangel wäre doch kein O2 dafür verfügbar?
Carboxyhämoglobin Danny 09.02.2023 15:32:05
Zum Carboxyhämoglobin: Sie hatten bei Minute 11:00 gesagt, dass die Besetzung von CO anstatt von O2 eine Art "nicht-kopmetitive" Hemmung ist. Müsste diese nicht eigentlich "kompetitiv" sein, weil das CO an der gleichen Stelle bindet wie O2 und den Sauerstoff "verdrängt"?
Niedriger BZ als Stimulus GH Kerstin 09.01.2023 19:37:55
Warum macht ein niedriger Blutglucosespiegel eine Stimulation der Ausschüttung von GH? Rein von der Logik her können Kinder ja nur wachsen, wenn eine ausreichende Nahrungsversorgung vorhanden ist.
Proteinogene Aminosäure doo 02.01.2023 11:31:18
Ornithin und Citrullin haben die Carboxygruppe und Aminogruppe auch an desselben C-Atom, warum sind die beide keine proteinogene Aminosäure?
Magensäure highend 30.05.2022 13.25.44
Wieso wird der PH Wert im Magen sauer obwohl Wasserstoff doch H + (plus) ist und nur Chlor cl -(minus) ist
Antwort 1 MEDI-LEARN 30.05.2022 13.25.44
Der pH-Wert hat ja gar nichts mit der Ladung zu tun. pH ist eine Größe für die H+ -Konzentration. Je mehr H+ umso kleiner der pH, d.h. umso saurer - so die Definition. Damit ist das Chlorid hierbei egal.
Antwort 2 ATF 27.12.2022 15:29:10
der pH Wert ist definiert als der negative Logarithmus der H+ Konzentration und hat nichts mit der Ladung zu tun.
O-Glykosidische Bindung Schwali 06.11.2022 16:48:00
Wurde erwähnt, warum bei der 1,4-glykosidischen Bindung das C1 von der OH-Gruppe des ausgerechnet 4. C-Atoms angegriffen wird?
Unterscheidung von RNA und DNA im Labor p05 03.09.2022 17:41:06
Wenn man zwei Glaeser 1 mit RNA und 1 mit DNA hat und bestimmen will, in welchem die RNA und in welchem DNA ist, welche Labormethode kann man benutzen? Vielen Dank im Voraus!
Frage Folie 142 Laura 26.07.2022 15:27:36
Zur Beispielfrage auf Folie 142: müsste hier nicht D die richtige Antwortmöglichkeit sein? Sie sagen erst kommt die Hydroxylierung, dann die Glykosylierung? Dann sollte C doch falsch sein, oder?
Antwort 1 Kirschi 05.08.2022 13:31:01
Bin ich auch der Meinung. Hat der Dozent ja eigentlich auch dazu gesagt und ist dann, denke ich, nur im Buchstaben verrutscht...
Regulation von Enzymen k_m 02.06.2022 14:44:15
Gilt die allosterische Regulation nur für kooperative Enzyme und die kompetitive/nicht-kompetitive Hemmung nur für Enzyme mit einer UE?
Antwort 1 MEDI-LEARN 02.06.2022 14:44:15
Das ist eine sehr gute Frage, die allerdings selbst unter Experten nicht einheitlich beantwortet wird. Eine erhellende Angabe findet man (wie so oft) bei Wikipedia. Dort heißt es:
„Allosterie bedeutete zunächst die Veränderung der Konformation unter Beeinflussung des aktiven Zentrums/Bindungszentrums. Manche Autoren vertreten die Ansicht, dass für den allosterischen Effekt auf jeden Fall eine kooperative Wechselwirkung zwischen separaten Untereinheiten eines (oligomeren) Proteins notwendig ist. Nach dieser Auffassung dürften bei monomeren Proteinen keine allosterischen Effekte auftreten. Indessen kennt man auch bei solchen Proteinen Veränderungen der Raumstruktur durch kleine Moleküle, die einen Einfluss auf das aktive Zentrum haben können. Es hat sich daher eingebürgert, auch diese Phänomene unter den Begriff der Allosterie zu subsumieren. Für das Beispiel der Phosphofructokinase bedeutet dies, dass hier jede Polypeptidkette als Fusion zweier Untereinheiten (C und R) anzusehen ist. Jede dieser Untereinheiten bindet ATP, C in seiner Eigenschaft als Substrat (Coenzym) und R in seiner Eigenschaft als allosterischer Inhibitor.“ (Allosterie – Wikipedia).
Für die Zwecke einer Physikumsprüfung wäre die Frage also mit Ja zu beantworten, allerdings mit dem Zusatz: In der Literatur werden auch davon abweichende Ansichten vertreten. Außerdem scheint wichtig: Auch ein kooperatives Enzym kann kompetitiv reguliert werden, ggf. zusätzlich zu der allosterischen Regulation. Denn es können ja trotzdem auch Inhibitoren an die katalytischen Zentren binden. Und was die Kinetik betrifft: Wir finden allosterische Regulatoren vom K-typ (Änderung der Kinetik wie durch einen kompetitiven Hemmer, d.h. die halbmaximale Geschwindigkeit wird bei einer anderen Substratkonzentration erreicht) und vom V-Typ (Änderung der Maximalgeschwindigkeit, wie bei nichtkompetitiver Hemmung).
Flens 30.05.2022 13.24.06
Können Sie den Unterschied zwischen NIF und CPAP erklären ? Danke! :-)
Antwort 1 MEDI-LEARN 30.05.2022 13.25.44
Nein es kommt zur Gewichtsabnahme bei Insulinmangel. Diabetiker (Typ II) sind nicht wegen ihrem Diabetes dick sondern es ist genau umgekehrt: Weil sie fettleibig sind was aber nicht klappt wenn man immer weiter übermäßig viel isst und dann auch noch Insulin substituiert.
Insulin Fettstoffwechsel Raster 30.05.2022 13.25.44
Führt ein erhöhter Insulinspiegel zu einer erhöhten FS-Biosynthese?
Antwort 1 MEDI-LEARN 30.05.2022 13.25.44
Ja, Insulin aktiviert ja die Acetyl-CoA-Carboxylase - das Schlüsselenzym der FS-Synthese. Macht ja auch Sinn, Insulin ist das Hormon was sagt: Es gibt Überschüsse
Parenterale Ernährung highend 30.05.2022 13.25.44
In welcher Form werden Proteine dann intravenös verabreicht? Man braucht diesen Bestandteil doch trotzdem?
Antwort 1 MEDI-LEARN 30.05.2022 13.25.44
Es werden Aminosäuren gegeben.
Anti-D-Prophylaxe checker 30.05.2022 13.25.44
Wieso gibt man auch Anti-D kurz nach der Geburt nochmal?
Antwort 1 MEDI-LEARN 30.05.2022 13.25.44
"Eine reine Sicherheitsmaßnahme, um die wenigen eventuell ""übrig"" gebliebenen Erythrozyten sicher abzufangen."
Lymphozytenanteile checker 30.05.2022 13.25.44
Wie viel Prozent der Lymphos sind T- bzw B-Lymphos?
Antwort 1 MEDI-LEARN 30.05.2022 13.25.44
T-Lymphozyten ca 75 % (etwas mehr T-Helfer als T-Killer-Zellen) B-Lymphos ca 15%
Inhibin mala 30.05.2022 13.25.44
Was ist denn genau der evolutionäre Grund dass man eine Hemmung von FSH durch Inhibin braucht?
Antwort 1 MEDI-LEARN 30.05.2022 13.25.44
Es geht im Prinzip um eine Feinabstimmung der Konzentrationen von FSH vs. LH. FSH und LH haben ja nicht genau die gleichen Effekte daher ist das schon sinnvoll dort regulatorisch zu differenzieren.
GLP highend 30.05.2022 13.25.44
Also GLPs haben nicht die gleichen Wirkungen wie Glucagon?
Antwort 1 MEDI-LEARN 30.05.2022 13.25.44
Nein, der Name kommt daher dass ihre Struktur ähnlich ist, aber die Wirkungen sind verschieden
Primerentfernung
Antwort 1 MEDI-LEARN 30.05.2022 13.25.44
Gute Frage, ist aber nicht genau geklärt (schwer zu untersuchen, es gibt ja nur am Replikationsursprung diese Situation). Wahrscheinlich kann aber auch Pol epsilon den RNA-Primer verdrängen. Die Exonuklease-Aktivität liegt in der Flap-Endonuklease, nicht in der Polymerase.
Glykolyse-Bilanz highend 30.05.2022 13.25.44
Machte die ATP- Synthase den Hauptteil der ATP- Gewinnung aus, oder wie war das?
Antwort 1 MEDI-LEARN 30.05.2022 13.25.44
Ja genau, das meiste ATP kommt durch die ATP-Synthase und nur die 6 ATP/GTP aus der Substratkettenphosphorylierung
Carbonylgruppe Minimann 30.05.2022 13.25.44
Wie unterscheidet sich nochmal eine Carboonylgruppe von einer Carboxylgruppe?
Antwort 1 MEDI-LEARN 30.05.2022 13.25.44
Carbonyl hat nur eine Doppelbindung zum O, bei der Carboxyl muss an dem C mit dem Doppelbindung O auch immer noch eine OH Gruppe dran sein und gemeinsam bilden die die Carboxylgruppe
PALP asterix 30.05.2022 13.25.44
Welche Rolle genau spielt PALP bei der Decarboxylierung der AS?
Antwort 1 MEDI-LEARN 30.05.2022 13.25.44
Wie bei der Transaminierung bindet PALP unter Bildung einer Schiff-Base (Aldimin) an die Aminosäure. Anschließend spaltet sich die Carboxygruppe als CO2 vom ?-C-Atom ab. Das biogene Amin wird hydrolytisch von PALP gelöst.
Atmungskette Minimann 30.05.2022 13.25.44
Braucht man nicht 9 Protonen für eine Drehung, da entstehen ja schließlich 3 ATP pro Umdrehung und wir hatten ja gesagt, dass pro ATP 3 Protonen benötigt werden?
Antwort 1 MEDI-LEARN 30.05.2022 13.25.44
nee, pro ATP 4 Protonen! Natürlich laufen die Prozesse parallel ab. Aber nochmal 4 h+ pro ATP!!!