Gute Frage, Sie haben das Thema schon gut durchdrungen. Theoretisch hätten Sie recht. Es gibt schon einige, meist kleinere, Proteine, die kein Lysin enthalten. Diese sollten zumindest theoretisch nicht mehr ubiquitiniert werden. Trotzdem halten auch solche Proteine nicht ewig. Sie können einerseits trotzdem über das Proteasom abgebaut werden, z. B. durch direkten Kontakt mit dem 20 S Proteasom, oder durch Ubiquitinierung an "alternativen" Resten wie Cystein oder dem Aminoterminus des Proteins. Und schließlich gibt es auch Proteasom-unabhängige Abbauwege, wie z. B. der Abbau in Lysosomen durch ein Phänomen, das Autophagie genannt wird. Solche Abbauwege sind aber zumindest bisher und meines Wissens noch nicht im Physikum drangekommen, Sie sollten sich also im Hinblick auf die Prüfung nicht allzu sehr damit belasten.

vielen dank für die erklärung! :)

vielen dank für die erklärung! :)

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Vielen Dank für die spannende Frage. Tatsächlich wird Ubiquitin in der Zelle gar nicht in größerem Umfang abgebaut, sondern statt dessen wird es recycelt. Das abgespaltene Ubiquitin kann also wiederverwendet werden, erneut Proteine zu ubiquitinieren. Trotzdem steigt der Bedarf natürlich, wenn sich die Zelle teilt. Dann müssen neue Ubiquitin-Moleküle synthetisiert werden, weil jetzt zwei Zellen „versorgt“ werden müssen. Eine Besonderheit ist noch, dass Proteine nicht nur ubiquitiniert, sondern auch deubiquitiniert werden können. Das heißt aber nicht, dass Ubiquitin dabei zerstört wird. Es kann nur von ubiquitinierten Proteinen wieder „abmontiert“ werden, und dann können mit solchen Ubiquitin-Molekülen wieder andere Proteine ubiquitiniert werden. Die Zelle macht das, um die Stabilität von Proteinen feinregulieren zu können. Ein bereits ubiquitiniertes Protein kann so vom Abbau bewahrt werden, wenn es doch noch benötigt wird.